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Biologie
Les protéines
- Introduction aux acides aminés
- Introduction aux protéines et acides aminés
- Aperçu de la structure des protéines
- Structure tertiaire des protéines
- Les différents niveaux de structure protéique
- Les protéines
Différents types de protéines. La structure et les propriétés des acides aminés. Formation des liaisons peptidiques.
Introduction
On a tendance à considérer les protéines comme un terme global pour désigner une substance homogène, quelque chose qui doit faire partie de notre alimentation dans une certaine proportion. Mais si vous travaillez un jour dans un laboratoire de biologie moléculaire (à l'occasion d'un stage d'été, par exemple), les protéines vous paraitront très différentes.
Pourquoi ? Eh bien, vous pourrez constater que les protéines ne sont pas une substance unique. Au contraire, il y a beaucoup, beaucoup de protéines différentes dans un organisme, ou même dans une seule cellule. Il en existe de toutes les tailles, formes et types imaginables, et chacune a une fonction unique et spécifique. Certaines servent de structure, donnant une forme aux cellules ou les aidant à se déplacer. D'autres agissent comme des signaux, dérivant entre les cellules comme des messages dans une bouteille. D'autres encore sont des enzymes métaboliques, qui assemblent ou désassemblent les molécules biologiques dont la cellule a besoin. Et il y a de fortes chances que vos travaux de recherche se concentrent sur l'un de ces acteurs moléculaires uniques !
Les protéines comptent parmi les molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et présentent beaucoup plus de diversité dans leurs structures et leurs fonctions que les autres classes de macromolécules. Une seule cellule peut contenir des milliers de protéines, chacune ayant une fonction unique. Bien que leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement, toutes les protéines sont constituées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés. Dans cet article, on va examiner plus en détail les éléments constitutifs, les structures et les rôles des protéines.
Types et fonctions des protéines
Les protéines peuvent jouer un large éventail de rôles dans une cellule ou dans un organisme. Ici, on va prendre quelques exemples classiques de types de protéines qui vous seront peut-être familiers, et qui sont des acteurs importants de la biologie de nombreux organismes (nous y compris).
Les enzymes
Les enzymes agissent comme catalyseurs de réactions biochimiques, ce qui signifie qu'ils accélèrent ces réactions. Chaque enzyme reconnaît un ou plusieurs substrats – les molécules qui servent de matière première à la réaction qu'elle catalyse. Différentes enzymes participent à différents types de réactions et peuvent décomposer, lier ou réorganiser leurs substrats.
Un exemple d'enzyme présente dans votre organisme est l'amylase salivaire, qui décompose l'amylose (une sorte d'amidon) en sucres plus petits. L'amylose n'a pas un goût très sucré, mais les petits sucres, oui. C'est pourquoi les aliments riches en amidon ont souvent un goût plus sucré si vous les mâchez plus longtemps : vous donnez à l'amylase salivaire le temps d'agir.
Les hormones
Les hormones sont des signaux chimiques longue distance libérés par les cellules endocrines, comme celles de votre hypophyse (ou glande pituitaire). Elles contrôlent des processus physiologiques spécifiques, tels que la croissance, le développement, le métabolisme et la reproduction. Bien que certaines hormones soient basées sur des stéroïdes (voir l'article sur les lipides), d'autres sont des protéines. Ces hormones à base de protéines sont communément appelées des hormones peptidiques.
Par exemple, l'insuline est une hormone peptidique importante qui aide à réguler le taux de glucose dans le sang. Lorsque la glycémie augmente (par exemple, après un repas), des cellules spécialisées du pancréas libèrent de l'insuline. L'insuline se lie aux cellules du foie et d'autres parties du corps, ce qui les oblige à capter le glucose. Ce processus aide à ramener la glycémie à son niveau normal, de repos.
D'autres types de protéines et leurs fonctions sont listés dans le tableau ci-dessous :
Types et fonctions des protéines
Rôle | Exemples | Fonctions |
---|---|---|
Enzyme digestive | Amylase, lipase, pepsine | Décomposer les nutriments des aliments en petits morceaux qui peuvent être facilement absorbés |
Transport | Hémoglobine | Transporter des substances à travers tout le corps dans le sang ou la lymphe |
Structure | Actine, tubuline, kératine | Construire différentes structures, comme le cytosquelette |
Signalisation hormonale | Insuline, glucagon | Coordonner l'activité des différents systèmes corporels |
Défense | Anticorps | Protéger le corps des agents pathogènes étrangers |
Contraction | Myosine | Réaliser la contraction musculaire |
Stockage | Protéines de stockage des légumineuses, blanc d'oeuf (albumine) | Fournir de la nourriture pour le développement précoce de l'embryon ou des semis |
Tableau modifié à partir de OpenStax College, Biology.
Les protéines se présentent sous plusieurs formes et tailles différentes. Certaines sont de forme globulaire (à peu près sphérique), tandis que d'autres constituent de longues et minces fibres. Par exemple, l'hémoglobine, la protéine qui transporte l'oxygène dans le sang, est une protéine globulaire, tandis que le collagène, que l'on trouve dans notre peau, est une protéine fibreuse.
La forme d'une protéine est essentielle à sa fonction et, comme on le verra dans l'article suivant, de nombreux types de liaisons chimiques différentes interviennent pour maintenir cette forme. Les changements de température et de pH, ainsi que la présence de certains produits chimiques, peuvent altérer la forme d'une protéine et entraîner la perte de sa fonction. On parle de dénaturation de la protéine.
Les acides aminés
Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Plus précisément, une protéine est constituée d'une ou plusieurs chaînes linéaires d'acides aminés, chacune étant qualifiée de polypeptide. (On verra un peu plus loin d'où vient ce nom.) Il existe types d'acides aminés que l'on trouve couramment dans les protéines.
Les acides aminés partagent une structure de base, qui consiste en un atome central de carbone, aussi connu sous le nom de carbone alpha (α), lié à un groupe amine (), à un groupe carboxyle () et à un atome d'hydrogène.
Bien que la formule générale d'un acide aminé (ci-dessus) présente par simplicité des groupes amine et carboxyle neutres, cela ne correspond pas à l'état dans lequel un acide aminé se trouve généralement. À pH physiologique ( ), le groupe amine est souvent protoné et porte une charge positive, alors que le groupe carboxyle est habituellement déprotoné et porte une charge négative.
Chaque acide aminé présente également un atome ou un groupe d'atomes lié à l'atome central de carbone et connu sous le nom de groupe R. C'est lui qui détermine l'identité de l'acide aminé. Par exemple, si le groupe R est un atome d'hydrogène, l'acide aminé est la glycine, alors que s'il s'agit d'un groupe méthyle (), l'acide aminé est l'alanine. Les vingt acides aminés classiques sont indiqués dans le schéma ci-dessous, avec leurs groupes R.
Les propriétés de la chaîne latérale déterminent le comportement chimique d'un acide aminé (c'est-à-dire s'il est considéré comme acide, basique, polaire ou apolaire). Par exemple, les acides aminés comme la valine et la leucine sont apolaires et hydrophobes, alors que les acides aminés comme la sérine et la glutamine présentent des chaînes latérales hydrophiles et sont polaires. Certains acides aminés, comme la lysine et l’arginine, ont des chaînes latérales chargées positivement à pH physiologique et sont considérés comme des acides aminés basiques. (L'histidine est parfois classée également dans ce groupe, bien qu'elle soit majoritairement déprotonée à pH physiologique.) En revanche, l'aspartate et le glutamate sont chargés négativement à pH physiologique et sont considérés comme acides.
Quelques autres acides aminés présentent des groupes R aux propriétés particulières, et ceux-ci s'avèrent importants quand on examine la structure des protéines :
- La proline possède un groupe R qui est connecté à son propre groupe amine, formant une structure cyclique. Elle fait donc exception à la structure typique d'un acide aminé, car elle n'a plus le groupe amine standard NH. Si vous pensez que la structure en anneau semble un peu bizarre, vous avez raison : la proline provoque souvent des courbures ou des plis dans les chaînes d'acides aminés.
- La cystéine contient un groupe thiol (-SH) et peut former des liaisons covalentes avec d'autres cystéines. On va voir en quoi c'est important pour la structure et la fonction des protéines dans l'article sur les ordres de structure des protéines.
Enfin, il y a quelques autres acides aminés "non canoniques" que l'on rencontre dans les protéines, sous certaines conditions seulement.
Les liaisons peptidiques
Chaque protéine dans vos cellules contient une ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes polypeptidiques est composée d’acides aminés assemblés dans un ordre spécifique. Un polypeptide est une sorte de long mot qui est « épelé » en lettres d'acides aminés. Les propriétés chimiques et l'ordre des acides aminés sont essentiels pour déterminer la structure et la fonction du polypeptide, et de la protéine dont il fait partie. Mais comment les acides aminés sont-ils réellement liés entre eux pour constituer des chaînes ?
Les acides aminés d'un polypeptide sont attachés à leurs voisins par des liaisons covalentes appelées liaisons peptidiques. Chaque liaison se forme par une réaction de déshydratation (condensation). Au cours de la synthèse protéique, le groupe carboxyle de l'acide aminé à l'extrémité de la chaîne polypeptidique en croissance réagit avec le groupe amine d'un nouvel acide aminé, ce qui libère une molécule d'eau. Le lien ainsi formé entre les acides aminés est une liaison peptidique.
En raison de la structure des acides aminés, une chaîne polypeptidique est directionnelle, ce qui signifie qu'elle possède deux extrémités qui sont chimiquement distinctes l'une de l'autre. À une extrémité, le polypeptide présente un groupe amine libre, et cette extrémité est qualifiée d'amino-terminale (ou N-terminal). L'autre extrémité, qui porte un groupe carboxyle libre, est connue sous le nom de carboxy-terminale (ou C-terminal). Le N-terminal est à gauche et le C-terminal se trouve à droite pour le très court polypeptide représenté ci-dessus.
Comment passer de la séquence en acides aminés d'un polypeptide à la structure tridimensionnelle d'une protéine mature et fonctionnelle ? Pour découvrir comment les interactions entre les acides aminés induisent le repliement d'une protéine sous sa forme mature, je recommande vivement la vidéo sur les ordres de structure des protéines.