La tripsina es una enzima, perteneciente a la clase de las hidrolasas, que es capaz de reducir las proteínas a polipéptidos más pequeños o aminoácidos individuales que pueden estar presentes en el intestino: por lo tanto, es una enzima fundamental en la digestión de las proteínas.
La tripsina cataliza el corte proteolítico con especificidad para la arginina y la lisina. El sitio activo tiene una secuencia específica llamada la tríada catalítica, Ser195-His57-Asp102. Estos residuos de aminoácidos, a pesar de estar distantes en la estructura primaria, se encuentran cerca de la estructura terciaria de la proteína. El sustrato de tripsina está representado por una proteína básica. El pH óptimo para la actividad catalítica de la tripsina está en un rango entre 7 y 9; de hecho, tiene actividad catalítica, también para otros pH, pero la hidrólisis mediada por esta proteasa a un pH diferente al óptimo, es más lenta. Es producido por el páncreas como tripsinógeno inactivo, que luego se secreta en el intestino delgado donde se activa y se transforma en tripsina por medio de un corte proteolítico por la enzima enteropeptidasa. La tripsina resultante, con el mismo mecanismo de corte proteolítico, es capaz de activar otras moléculas de tripsinógeno. John Beard (1858 - 1924), profesor de la universidad de Edimburgo, publicó en 1902 en la revista Lancet y luego, en 1911, una monografía completa sobre el papel de la tripsina, la quimotripsina y otras enzimas (papaína, bromelina en estudios recientes) como la primera defensa del organismo y la inyección de enzimas pancreáticas en pacientes como un factor útil en el tratamiento del cáncer, con otras terapias Este mecanismo de activación es común a muchos serin Protease, y es útil en la prevención de la auto-digestión en el páncreas. En 1905, publicó un artículo, según el cual los trofoblastos invaden la pared uterina para formar la placenta y el cordón umbilical, concluyendo que si el páncreas de la madre no produce suficiente quimotripsina, los trofoblastos invaden el cuerpo de la madre y del recién nacido, haciéndolos para toda la vida vulnerables al cáncer. Los inhibidores de la tripsina y la quimotripsina están presentes en las legumbres (en particular la pectina); en las sojas, conocidas como inhibidores de la proteasa, en gran parte desechables con cocción a altas temperaturas; y en las patatas donde la solanina es un inhibidor de la acetilcolinesterasa y la tripsina, con acción reducida y sin riesgos de uso común.
En el laboratorio, se usa para separar células en cultivo de la placa, que crecen por adhesión. Primero debe eliminar el medio de cultivo residual que contiene un inhibidor de tripsina (alfa-1 antitripsina), luego lavar las células con solución salina y agregar tripsina que separará las células. Óptimo de pH 8. 0 Especificidad: Arg, Lys
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