Piruvato deshidrogenasa
Se han reconocido hasta la fecha tres tipos de piruvato deshidrogenasa.
- Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) o PDH.
Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad alfa. | ||||
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Piruvato deshidrogenasa humana cadenas alfa y beta. PDB 1NI4. | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolos | PDHA1 (HGNC: 8806) PDHA | |||
Identificadores externos | ||||
Número EC | 22.214.171.124 | |||
Locus | Cr. X p22.1 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |


Entrez |


UniProt |


RefSeq (ARNm) |


PubMed (Búsqueda) |


PMC (Búsqueda) |


Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad alfa específica de los testículos. | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolos | PDHA2 (HGNC: 8807) PDHAL | |||
Identificadores externos | ||||
Número EC | 126.96.36.199 | |||
Locus | Cr. 4 q22-q23 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |


Entrez |


UniProt |


RefSeq (ARNm) |


PubMed (Búsqueda) |


PMC (Búsqueda) |


Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora) subunidad beta. | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Símbolo | PDHB (HGNC: 8808) | |||
Identificadores externos | ||||
Número EC | 188.8.131.52 | |||
Locus | Cr. 3 p21.1-p14.2 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |


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- Piruvato deshidrogenasa (NADP+).
- Piruvato deshidrogenasa (citocromo).
Piruvato deshidrogenasa (acetil transferidora)Editar
- Piruvato + (dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa]-lipoil-lisina (dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa)-S-acetildihidrolipoil-lisina + CO2
Forma parte del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa siendo la unidad E1 del mismo. Los otros componentes del complejo son la dihidrolipoil-lisina-residuo acetiltransferasa (DLAT) y la dihidrolipoil deshidrogenasa (DLD) como componentes E2 y E3 respectivamente.
Tipos de PDH humanasEditar
En los humanos existen tres genes que codifican la PDH.
- PDHA1. Piruvato deshidrogenasa cadena alfa. Tiene una longitud de 390 aminoácidos. La deficiencia en PDHA1 es causa de la Deficiencia en piruvato descarboxilasa componente E1 ( ). La deficiencia en PDHE1 es el más común de los defectos enzimáticos en usuarios como acidosis láctica primaria. Está asociada con fenotipos clínicos variables desde la muerte neonatal hasta la supervivencia prolongada complicada por retraso en el desarrollo, convulsiones, ataxia y apnea. La deficiencia en PDHA1 también es causa del Síndrome de Leigh ligado al cromosoma X ( ). El LS es un síndrome neurodegenerativo progresivo de temprana aparición con una neuropatología característica consistente en lesiones focales y bilaterales en una o más regiones del sistema nervioso central, incluyendo el tronco del encéfalo, tálamo, ganglios basales, cerebelo y médula espinal. Las lesiones son áreas de demielinación, gliosis, necrosis, espongiosis o proliferación capilar. Los síntomas clínicos dependen de que áreas del sistema nervioso central estén afectadas. La causa común de todas las lesiones es un defecto en la fosforilación oxidativa. La LS puede ser causa de una deficiencia de cualquiera de los complejos de la cadena respiratoria mitocondrial.
- PDHA2. Piruvato deshidrogenasa cadena alfa específica de los testículos. Tiene una longitud de 388 aminoácidos y se expresa en las células espermatogénicas postmeióticas.
- PDHB. Piruvato deshidrogenasa cadena beta. Existen dos isoformas de este polipéptido. La isoforma 1 tiene 359 aminoácidos y la 2 341. La deficiencia en PDHB es causa de la Deficiencia en PDHE1.
RegulaciónEditar
La actividad de la enzima se regula mediante la fosforilación de la cadena alfa (inactivación) llevada a cabo por la piruvato deshidrogenasa kinasa y defosforilación de la cadena alfa (activación) llevada a cabo por la piruvato deshidrogenasa fosfatasa.
Piruvato deshidrogenasa (NAD+)Editar
- Piruvato + CoA + NAD+ Acetil-CoA + CO2 + NADH
Esta enzima es inhibida por el oxígeno y estimulada por la insulina. Se presenta como un homodímero y se une a una molécula de FAD, a una molécula de FMN y a la tiamina pirofosfato. Está presente en organismos como la Anabaena variabilis, Chlorobium chlorochromatii, Cryptosporidium parvum (Q968X7), Entamoeba dispar, Euglena gracilis (Q94IN5) y Lactococcus lactis.
Piruvato deshidrogenasa (citocromo)Editar
- Piruvato + Ferricitocromo b1 + H2O Acetato + CO2 + Ferrocitocromo b1
Es una enzima bacteriana y se presenta como un homotetrámero al que se une una molécula de FAD, una molécula de tiamina pirofosfato y un ion magnesio. Su localización celular es la membrana celular y se activa por digestión proteolítica limitada.
Véase tambiénEditar
Enlaces externosEditar
- Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) (en inglés).
- Pyruvate dehydrogenase (NADP+) (en inglés).
- Pyruvate dehydrogenase (cytochrome) (en inglés).